|
作者:秦晓燕1, 杨秋菊1, 李永坚2
单位:1.解放军第152中心医院检验科,2.63979部队卫生所
α-淀粉酶(α-amylase,AMS)即1,4-α-D葡聚糖4-葡聚糖水解酶,是一种不均一性的钙依赖金属蛋白酶[1]。AMS有2种同工酶,即唾液型AMS(S-AMS)和胰AMS(P-AMS),主要来自腮腺和胰腺。解放军第152中心医院出现1例右腹外伤且胰腺挫伤所致AMS升高,P-AMS正常的病例。
一﹑临床资料
患者男,56岁,25日17∶40左右被砸伤右侧腹部急送解放军第152中心医院,CT显示腹腔大量积血。门诊以腹部闭合性损伤收治并行剖腹探查术。进腹发现距屈氏韧带下方约40 cm处小肠破裂,破口直径约3 cm。距破裂处远端10 cm小肠系膜破裂,探查见升结肠挫伤,胰腺挫伤,腹膜后巨大血肿,术中观察小肠修补处血供差,肠管发黑,遂行肠切除吻合术。
S-AMS和P-AMS测定均采用酶比色法,仪器为罗氏Modular P全自动生化分析仪。试剂及校准品均为罗氏公司生产,批内精密度( CV)<1.5%,符合美国临床实验室改进修正法案(CLIA'88)质量要求,参考区间分别为血 AMS 28~100 U/L,尿AMS<460 U/L,血P-AMS 8~58 U/L,尿P-AMS<350 U/L。依据患者送检血液及尿液标本的时间,我科测得AMS结果见表1:
表1
二﹑讨论
血清AMS总活性增高除出现于胰腺疾病外,还可出现在一些胰外疾病[2]。临床上测定AMS主要用于胰腺疾病和唾液腺疾病如腮腺炎的诊断[3]。P-AMS相对分子质量为45 000,不需激活就有活性[4]。在人或动物切除胰腺后及无胰腺的新生儿检测不出P-AMS。将具有5倍于正常血清AMS活力的唾液腺标本进行电泳分析时,在P区带处检测不出AMS活力。胰腺功能不足时P-AMS减少,证明P-AMS只存在于胰腺。切除唾液腺后,S-AMS只减少不消失,说明S-AMS除唾液腺外,还存在于其他组织中。目前已知很多上皮组织,如阴道黏膜、卵巢﹑输卵管﹑前列腺﹑乳腺和肺可生成和储存S-AMS[5]。本例患者P-AMS正常,但有胰腺挫伤,其原因可能与严重腹外伤后患者处于应激状态,使胰腺的外分泌受到抑制有关。可见胰腺损伤也可无AMS升高[6]。AMS术前结果较高,术后逐渐下降恢复正常,P-AMS一直正常,推断系由破裂的肠组织释放S-AMS入血。一般情况下血AMS的升高不会超过1周[7]。尿液AMS来自血液,本例患者AMS约4 d才恢复正常,可能与S-AMS相对分子质量较大,不易被肾小球滤过有关[1]。由此可见肠道也可能是富含S-AMS的组织。所以,在临床工作中应根据临床表现,在确诊时需要AMS与其他指标联合使用[8],最好同时测定AMS及P-AMS,并结合其他检查结果进行综合分析,才能得出正确诊断。
参考文献
[1] 张秀明, 李健斋, 魏明竟, 等. 现代临床生化检验学[M]. 北京: 人民军医出版社, 2003: 1324.
[2] 于嘉屏, 金家文, 许绍辉, 等. 血清胰淀粉酶/总淀粉酶比值在急性胰腺炎诊断中的意义[J]. 临床检验杂志, 2000, 18(1): 48.
[3] 康熙雄. 临床电泳[M]. 北京: 人民卫生出版社, 2006: 271.
[4] 梁淑新, 施俊英. 生物化学检验分册[M]. 北京: 军事医学科学出版社, 2006: 142.
[5] 冯变喜. 肝胆外科理论与实践[M] . 北京: 科学出版, 2001: 523.
[6] 吴在德. 外科学[M]. 北京: 人民卫生出版社, 2008: 407.
[7] 刘真, 阮 辉. C-反应蛋白在急性胰腺炎早期诊断中的价值探讨[J]. 苏州大学学报(医学版), 2010, 30(3): 551-552.
[8] 李武, 谢小兵, 屈飞. 生化检测指标在急性胰腺炎诊断中的临床意义[J]. 检验医学, 2011, 26(8): 527-530. |
|